抗體,也叫免疫球蛋白 (Ig),是一種能特異性結合抗原的糖蛋白,而抗原是在易感染動物體內(nèi)引發(fā)抗體產(chǎn)生的物質(zhì)。
在體內(nèi),抗體是由于外 源性分子的侵襲而產(chǎn)生的。抗體以一個或者多個 Y 字形單體存在, 每個 Y 字形單體由 4 條多肽鏈組成,包含兩條相同的重鏈和兩條相同的輕鏈。
輕鏈和重鏈是根據(jù)它們的分子量大小來命名的。Y 字形結構的頂端是可變區(qū),為抗原結合部位。

任何一個抗體的輕鏈都可以分為κ或λ型(基于小分子多肽結構上的差異),每一個抗體的重鏈則決定了它的類或型。

抗體與免疫球蛋白

抗體（antibody，Ab）：是由抗原進入機體刺激B細胞分化增殖為漿細胞而合成并分泌的一類能與相應抗原發(fā)生特異性結合并產(chǎn)生免疫效應的含有糖基的球蛋白。抗體分布于體液（血液、淋巴液、組織液及粘膜的外分泌液）中，主要存在于血清內(nèi)。

1964年世界衛(wèi)生組織召開會議，將具有抗體活性及化學結構與抗體相似的球蛋白統(tǒng)稱為免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。免疫球蛋白除分布于體液中之外，還可存在于B細胞膜上。現(xiàn)代免疫學認為，抗體與免疫球蛋白是等同的概念；只是抗體側(cè)重于其生物學活性的描述，而免疫球蛋白側(cè)重強調(diào)其化學結構。

抗體的分類

1、免疫球蛋白可分為兩種類型：（1） 分泌性免疫球蛋白：存在于血清、體液以及分泌液中，具有抗體的各種功能。（2） 膜型免疫球蛋白：位于B淋巴細胞的表面，即膜表面免疫球蛋白（mIg），是B淋巴細胞的抗原識別受體（BCR）。2、根據(jù)所對應的抗原分：

3、根據(jù)有無抗原刺激分：

4、根據(jù)與抗原反應的性質(zhì)分：

5、根據(jù)抗原性分：

免疫球蛋白的理化性質(zhì)

免疫球蛋白是多鏈糖蛋白，具有蛋白質(zhì)的通性，對物理及化學因素敏感，不耐熱，在60～70℃時即被破壞，能被多種蛋白水解酶裂解破壞，可在乙醇、中性鹽類中沉淀。因此，通常用50%飽和硫酸銨或硫酸鈉從免疫血清中提取抗體。

抗體的結構

一、單體

Porter等對血清IgG抗體的研究證明：Ig分子的基本結構是由四肽鏈組成的。即：由二條相同的分子量較小的肽鏈(輕鏈)和二條相同的分子量較大的肽鏈(重鏈)組成。

輕鏈與重鏈是由二硫鍵連接形成一個四肽鏈分子稱為Ig分子的單體；單體是構成所有免疫球蛋白分子的基本結構；所有抗體的單體都是四條肽鏈的對稱結構，即：兩條糖基化重鏈(H)和兩條非糖基化輕鏈(L)；每條重鏈和輕鏈分為氨基端(N端)和羧基端(C端)。

二、輕鏈和重鏈1、輕鏈（light chain，L鏈）由214個氨基酸殘基組成，通常不含碳水化合物，分子量為24kD，有兩個由鏈內(nèi)二硫鍵組成的環(huán)肽，L鏈可分為：Kappa（κ）與 lambda（λ）2個亞型。2、重鏈（heavy chain，H鏈）由450-550個氨基酸殘基組成，分子量55-75kD，含糖數(shù)量不同，4-5個鏈內(nèi)二硫鍵，可分為5類，μ、γ、α、δ、ε鏈，不同的H鏈與L鏈（κ或λ）組成完整的Ig分子。分別稱為：IgM，IgG，IgA，IgD和IgE。


三、可變區(qū)和恒定區(qū)

　　通過對H鏈或L鏈的氨基酸序列比較分析，發(fā)現(xiàn)：

　　 其N-末端序列變化很大，稱此區(qū)為可變區(qū)（V區(qū)）；

　　 C-末端氨基酸則相對穩(wěn)定，變化很小，稱此區(qū)為恒定區(qū)（C區(qū)）。

1、可變區(qū)（Variable region，V區(qū)）

L鏈N端1/2處（VL）108-111個氨基酸殘基，H鏈N端1/5-1/4處（VH）118個氨基酸殘基，V區(qū)有一個肽環(huán)65-75個氨基酸殘基。

可變區(qū)可分為高變區(qū)（hypervariable region，HVR）和骨架區(qū)（framework region，F(xiàn)R），VL的HVR在24-34，50-56，89-97氨基酸位置。VH的HVR在31-35，50-56，95-102氨基酸位置。分別稱為VL和VH的HVR1，HVR2，HVR3。

高變區(qū)為抗體與抗原的結合位置，稱為決定簇互補區(qū)（complementarity-determining region，CDR），VL和VH的HVR1，HVR2，HVR3又分別稱為CDR1，CDR2，CDR3，其中CDR3具有更高的高變程度，H鏈在與抗原結合中起重要的作用。

2、恒定區(qū)（constant region，C區(qū)）

L鏈C端1/2處，105個氨基酸殘基，H鏈C端3/4-4/5處，331-431個氨基酸殘基。在同一種屬動物中是比較恒定的，是制備第二抗體進行標記的重要基礎。

四、功能區(qū)

鏈內(nèi)二硫鍵折疊成球形區(qū)稱為功能區(qū)（domain）約由110個氨基酸組成。氨基酸的順序具有高度的同源性。

1、L鏈功能區(qū)：2個，（VL，CL各一個）

2、H鏈功能區(qū)：IgG，IgA，IgD，4個（V區(qū)1個，C區(qū)3個），IgM，IgE，5個（V區(qū)1個，C區(qū)4個）

3、功能區(qū)的β片層結構:抗體的L鏈和H鏈中V區(qū)或C區(qū)每個功能區(qū)的二級結構是反向平行的β片層結構。

4、功能區(qū)的作用：

（1）VL和VH是抗原結合的部位。

（2）CL和CH1上具有同種異型的遺傳標記。

（3）IgG的CH2和IgM的CH3具有補體C1q結合位點；IgG借助CH2部分可通過胎盤

（4）CH3或CH4具有結合單核細胞、巨噬細胞、粒細胞、B細胞、NK細胞Fc段受體的功能，不同的抗體可與不同的細胞結合，產(chǎn)生不同的免疫效應。

5、鉸鏈區(qū)

（1）鉸鏈區(qū)不是一個獨立的功能區(qū)，位于CH1與CH2之間；包括H鏈間二硫鍵，該區(qū)富含，不形成α-螺旋。　

（2）當Ab與Ag結合時，鉸鏈區(qū)發(fā)生扭曲，使Ab的2個抗原結合點更好地與2個抗原決定簇互補。

（3）由于CH2和CH3構型變化,顯示出活化補體、結合組織細胞等生物學活性。

（4）含有木瓜蛋白酶的水解位點。

五、酶解片段

1．木瓜蛋白酶的水解片段1959年 Porter用木瓜蛋白酶（papain）水解兔IgG分子，將IgG從絞鏈區(qū)二硫鍵的近N端側(cè)切斷，從而將免疫球蛋白裂解為三個片段，即2個相同的Fab段和1個Fc段。每一個Fab段即抗原結合片段（fragment antigen binding，F(xiàn)ab），含有一條完整的L鏈和H鏈近N 端側(cè)的1/2。每個Fab段結合抗原是單價的，即只能結合一個抗原決定簇。因此不能連結成較大的抗原抗體復合物，不出現(xiàn)凝集或沉淀現(xiàn)象。Fab中的約1/2 H鏈部分稱為Fd段，約含225個氨基酸殘基，包括VH、CH1和部分絞鏈區(qū)。Fc段在低溫或低離子強度下可形成結晶，故稱為可結晶片段（fragment crystallizable，F(xiàn)c），F(xiàn)c段含有兩條H鏈羧基端（C端）的一半，包含CH2和CH3兩個功能區(qū)，它無抗體活性。Ig在異種間免疫所具有的抗原性主要存在于Fc段，同時Fc段還具有活化補體、親細胞、通過胎盤和介導與細菌蛋白結合等生物學活性。

六、J鏈和分泌成分

1、分泌成分（secretory component，SC）

（1）是二聚體IgA上的一個輔助成分；（2）由上皮細胞合成，化學本質(zhì)為糖蛋白，分子量約為75ku；（3）以共價形式結合到IgA分子，并一起被分泌到粘膜表面，又稱分泌片（secretory piece, SP）；（4）可抵抗外分泌液中的蛋白水解酶對二聚體IgA的降解。