利用新方法分析微絲結合蛋白的結構和功能
閱讀：935發(fā)布時間：2012-2-27
肌動蛋白（actin）形成的微絲對維持細胞的機械強度、細胞形態(tài)發(fā)生、細胞運動和胞內(nèi)物質(zhì)運輸?shù)壬磉^程有重要作用。很多蛋白和微絲結合，控制微絲結構的形成和變化。郭巖實驗室zui近發(fā)現(xiàn)了一種新的植物*的微絲結合蛋白SCAB1。它可以結合并穩(wěn)定微絲結構，促使微絲成束。擬南芥scab1突變體對干旱更加敏感，氣孔保衛(wèi)細胞的運動也受到影響。
來自北京生命科學研究所，中國農(nóng)業(yè)大學等處的研究人員發(fā)表了題為“Theplantactin-bindingproteinSCAB1isadimericactincrosslinkerwithanatypicalPleckstrinhomologydomain”的文章，利用蛋白晶體學和生物化學方法，分析了一種植物*的微絲結合蛋白的結構和功能，為進一步揭示這種蛋白的作用機制，以及植物細胞骨架的分子機制提供了重要信息。
在這篇論文，研究人員使用蛋白晶體學和生物化學方法分析了SCAB1蛋白的結構和功能。發(fā)現(xiàn)SCAB1是個模塊化蛋白，包含一個微絲結合結構域，兩個coiled-coil（CC）卷曲螺旋結構域和一個Immunoglobulin-Pleckstrinhomology（Ig-PH）融合結構域。研究人員解析了其中CC1和Ig-PH結構域的高分辨率晶體結構。發(fā)現(xiàn)CC1結構域形成反平行的卷曲螺旋，并進一步形成二聚體。序列分析和生化實驗表明蛋白中部含有第2個卷曲螺旋結構域（CC2），它也介導二聚化。
SCAB1的C末端由Immunoglobulin和PleckstrinHomology（PH）兩個結構域融合而成。PH結構域通常具有結合磷酸肌醇的能力。研究人員發(fā)現(xiàn)SCAB1的PH結構域缺乏經(jīng)典的磷酸肌醇結合口袋，但在分子表面有個低親和力位點能結合多種磷酸肌醇。這個發(fā)現(xiàn)提示磷酸肌醇分子可能有調(diào)節(jié)SCAB1功能的作用。葉克窮研究組主要從事蛋白質(zhì)和核酸核糖核酸之間的互相作用的研究，解析了C/DRNA蛋白質(zhì)復合物催化RNA核糖甲基化的結構機理。
