醛縮酶背景：

醛縮酶存在于所有動(dòng)植物組織以及大多數(shù)微生物中。在動(dòng)物和高等植物組織中發(fā)現(xiàn)的 I 類(lèi)醛縮酶的特點(diǎn)是不需要二價(jià)金屬輔因子，并且與底物磷酸二羥丙酮形成酮亞胺席夫堿中間體。僅在原核生物和低等真核生物中發(fā)現(xiàn)的 II 類(lèi)醛縮酶需要二價(jià)金屬輔因子（Heron 和 Caprioli 1975，London 1974，和 Lebherz等人1973，Gefflaut等人1995）。I 類(lèi)醛縮酶分為三種類(lèi)型： A 型（主要形式）存在于肌肉中；肝腎B型；和大腦中的 C 型（加上一些 A）（Horecker等人1972）。

艾美捷Worthington醛縮酶作品：

在哺乳動(dòng)物中發(fā)現(xiàn)的三種同工酶（A、B 和 C）由四個(gè)相同的亞基組成，每個(gè)亞基都是 360 個(gè)氨基酸的多肽鏈。該酶具有同型四聚體結(jié)構(gòu)，亞基約為 40 kDa (Marsh and Lebherz 1992)。這些亞基的結(jié)構(gòu)是一個(gè) β 桶，周?chē)h(huán)繞著 α 螺旋和連接環(huán)（Littlechild 和 Watson 1993）。如果同源四聚體的四個(gè)亞基之一的活性被敲除，則整個(gè)復(fù)合體將無(wú)法正常發(fā)揮作用，表明活性位點(diǎn)之間存在緊密的聯(lián)系（Marsh 和 Lebherz 1992）。

艾美捷Worthington醛縮酶分子特征：

I 類(lèi)真核酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)是高度保守的（Kelly 和 Tolan 1986 和 Freemont等人1988）；然而，I 類(lèi)和 II 類(lèi)酶的序列之間沒(méi)有相似之處，因?yàn)樗鼈兙哂胁煌倪M(jìn)化起源（Marsh 和 Lebherz 1992）。然而，I 類(lèi)和 II 類(lèi)酶都含有最大催化活性所需的羧基末端酪丨氨酸殘基（Rutter 1961 和 Morse 和 Horecker 1968）。延長(zhǎng)的收縮活性通過(guò)下調(diào)細(xì)胞質(zhì)糖酵解酶和增強(qiáng)線(xiàn)粒體酶活性來(lái)降低 mRNA 中 A 型醛縮酶的表達(dá)（Williams等， 1986）。

艾美捷Worthington醛縮酶的6個(gè)應(yīng)用：

1.化學(xué)酶合成（Bolt et al . 2008 和 Calveras et al. 2009）

2.結(jié)構(gòu)-功能研究 (St.-Jean et al. 2005)

3.有機(jī)合成（Castillo等人， 2006 年，Concia等人， 2009 年）

4.D-果糖-1,6-二磷酸的定量

5.耦合反應(yīng)中的代謝物測(cè)定 (Hiller et al. 2007)

6.柱和凝膠中的分子量標(biāo)記

Worthington主要研究覆蓋生物技術(shù)和生命科學(xué)研究，診斷，生物制藥和生物加工應(yīng)用的高質(zhì)量純化酶，蛋白質(zhì)，核酸和試劑盒。艾美捷科技是Worthington的中國(guó)代理商，為科研工作者提供優(yōu)質(zhì)的產(chǎn)品與服務(wù)。