醛縮酶催化糖酵解和能量產生中的關鍵反應。

醛縮酶存在于所有動植物組織以及大多數微生物中。在動物和高等植物組織中發現的 I 類醛縮酶的特點是不需要二價金屬輔因子，并且與底物磷酸二羥丙酮形成酮亞胺席夫堿中間體。僅在原核生物和低等真核生物中發現的 II 類醛縮酶需要二價金屬輔因子（Heron 和 Caprioli 1975，London 1974，和 Lebherz等人1973，Gefflaut等人1995）。I 類醛縮酶分為三種類型： A 型（主要形式）存在于肌肉中；肝腎B型；和大腦中的 C 型（加上一些 A）（Horecker等人1972）。

艾美捷Worthington醛縮酶穩定性/儲存：酶在低于 4.5 的 pH 值下發生不可逆的變性。硫酸銨溶液中的結晶懸浮液，pH 7.6，在 2-8°C 下可穩定至少六個月。

單位定義：

在 25°C、pH 7.5 條件下，一個單位會導致每分鐘增加 1.0 A240，采用肼/3-磷酸甘油醛測定法（Jagannathan等人，Biochem. J., 63 94, 1956）。

艾美捷Worthington醛縮酶應用：

化學酶合成（Bolt et al . 2008 和 Calveras et al. 2009）

結構-功能研究 (St.-Jean et al. 2005)

有機合成（Castillo等人， 2006 年，Concia等人， 2009 年）

D-果糖-1,6-二磷酸的定量

耦合反應中的代謝物測定 (Hiller et al. 2007)

柱和凝膠中的分子量標記

艾美捷Worthington醛縮酶的特征：

分子量：

156.8 kDa（理論值）

x佳 pH：

6.9-8.8

等電點：

8.47（理論）

消光系數：

133,560 cm -1 M -1（理論值）

E 1%,280 = 8.52（理論）

活性位點殘留：

賴氨酸 (K229)

加上其他帶電殘基（由于在活性位點發現的許多帶電氨基酸非常接近，功能分配很復雜）（St.-Jean et al . 2005）

艾美捷Worthington醛縮酶測定方法：

基于 Boyer 對肼測定法的改進 (Jagannathan等人1956)，其中 3-磷酸甘油醛與肼反應形成在 240 nm 處吸收的腙。該系統的優點是其簡單性和特異性。一個單位被描述為在指丨定條件下 25°C 和 pH 7.5 時每分鐘 1.00 的吸光度變化。Rutter (1961) 已經描述了測定醛縮酶的替代方法。已使用偶聯的α-甘油磷酸脫氫酶測定法（Richards et al . 1961）。

艾美捷Worthington醛縮酶部分參考文獻：

Allen, B. , Gracy, R. and Harris, B.

Studies on Aldolase from Human Cardiac Tissue , Arch Biochem Biophys 155 , 325 , 1973

Anderson, L. , Heinrikson, R. and Nyes, C.

Chloroplast and Cytoplasmic Enzymes. Subunit Structure of Pea Leaf Aldolases , Arch Biochem Biophys 169 , 262 , 1975

Anderson, P. and Kaplan, H.

Reactivity of the Active-Centre Lysine Residue of Rabbit Muscle Aldolase , Biochem J 137 , 181 , 1974

Worthington核心酶用于生命科學研究、原代細胞和干細胞分離、生物加工、生物制藥、診斷和生物技術應用。艾美捷科技是Worthington的中國代理商，為科研工作者提供優質的產品與服務。