"Anti-Phospho-TrkA （Tyr674/675）/TrkB （Tyr706/707）??磷酸化酪氨酸激酶A抗體

一抗

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抗體結(jié)構(gòu)：
　　抗體是具有4條多肽鏈的對(duì)稱結(jié)構(gòu)，其中2條較長(zhǎng)、相對(duì)分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對(duì)分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價(jià)鍵聯(lián)結(jié)形成一個(gè)由4條多肽鏈構(gòu)成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個(gè)抗體分子可分為恒定區(qū)和可變區(qū)兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區(qū)都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區(qū)位于""Y""的兩臂末端。在可變區(qū)內(nèi)有一小部分氨基酸殘基變化特別強(qiáng)烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發(fā)生變異區(qū)域稱高變區(qū)。高變區(qū)位于分子表面，zui多由17個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成，少則只有2 ～ 3個(gè)。高變區(qū)氨基酸序列決定了該抗體結(jié)合抗原抗原的特異性。一個(gè)抗體分子上的兩個(gè)抗原結(jié)合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結(jié)合片段（antigen-binding fragment, Fab）。""Y""的柄部稱結(jié)晶片段（crystalline fragment,FC），糖結(jié)合在FC 上。
抗體的功能：
　　抗體的主要功能是與抗原（包括外來(lái)的和自身的）相結(jié)合，從而有效地清除侵入機(jī)體內(nèi)的微生物、寄生蟲(chóng)等異物，抗體（antibody）是一種應(yīng)答抗原產(chǎn)生的、可與抗原特異性結(jié)合的蛋白質(zhì)。每種抗體與特定的抗原決定基結(jié)合。這種結(jié)合可以使抗原失活，也可能無(wú)效但有時(shí)也會(huì)對(duì)機(jī)體造成病理性損害，如抗核抗體、抗雙鏈DNA抗體、抗甲狀腺球蛋白抗體等一些自身抗體的產(chǎn)生，對(duì)人體可造成危害。
抗體的效價(jià)鑒定：
不管是用于診斷還是用于治療，制備抗體的目的都是要求較高效價(jià)。不同的抗原制備的抗體，要求的效價(jià)不一。鑒定效價(jià)的方法很多，包括有試管凝集反應(yīng)、瓊脂擴(kuò)散試驗(yàn)、酶聯(lián)免疫吸附試驗(yàn)等。常用的抗原所制備的抗體一般都有約成的鑒定效價(jià)的方法，以資比較。如制備抗抗體的效價(jià)，一般就采用瓊脂擴(kuò)散試驗(yàn)來(lái)鑒定。
抗體的親和力 ：
是指抗體和抗原結(jié)合的牢固程度。親和力的高低是由抗原分子的大小、抗體分子的結(jié)合位點(diǎn)與抗原決定簇之間立體構(gòu)型的合適度決定的。有助于維持抗原抗體復(fù)合物穩(wěn)定的分子間力有氫鍵、疏水鍵、側(cè)鏈相反電荷基因的庫(kù)侖力、范德華力和空間斥力。親和力常以親和常數(shù)K表示，K的單位是L/mol，通常K的范圍在 108 ～1010 /mol，也有多達(dá) 1014 /mol?？贵w親和力的測(cè)定對(duì)抗體的篩選，確定抗體的用途，驗(yàn)證抗體的均一性等均有重要意義。
抗體結(jié)構(gòu)：
　　抗體是具有4條多肽鏈的對(duì)稱結(jié)構(gòu)，其中2條較長(zhǎng)、相對(duì)分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對(duì)分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價(jià)鍵聯(lián)結(jié)形成一個(gè)由4條多肽鏈構(gòu)成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個(gè)抗體分子可分為恒定區(qū)和可變區(qū)兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區(qū)都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列?？勺儏^(qū)位于""Y""的兩臂末端。在可變區(qū)內(nèi)有一小部分氨基酸殘基變化特別強(qiáng)烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發(fā)生變異區(qū)域稱高變區(qū)。高變區(qū)位于分子表面，zui多由17個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成，少則只有2 ～ 3個(gè)。高變區(qū)氨基酸序列決定了該抗體結(jié)合抗原抗原的特異性。一個(gè)抗體分子上的兩個(gè)抗原結(jié)合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結(jié)合片段（antigen-binding fragment, Fab）。""Y""的柄部稱結(jié)晶片段（crystalline fragment,FC），糖結(jié)合在FC 上。
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